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影响酶高效催化作用的因素

Post on 2023-10-23

酶浓度对酶促反应速率的影响

酶促反应速率与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够高时,酶分子越多,底物转化的速率越快。但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。根据分析,这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

底物浓度对酶促反应速率的影响

在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速率与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使再增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速率也不增加。还可以得出,在底物浓度相同的条件下,酶促反应速率与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大,其酶促反应速率就大。

在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速率并没有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子的扩散性,从而降低了酶促反应速率。过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速率。

温度对酶促反应速率的影响

各种酶在最适的温度范围内,酶活性最强,酶促反应速率最大。在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速率可以相应提高1~2倍。

不同生物体内酶的最适温度不同。如动物组织中各种酶的最适温度为37~40℃;微生物体内各种酶的最适温度为25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62~64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85~94℃。

可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应的速率。

最适温度在60℃以下的酶,当温度达到60~80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性;当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失。

pH对酶促反应速率的影响

酶在最适pH范围内表现出活性,大于或小于最适pH,都会降低酶的活性。

主要表现在两个方面:
①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;
②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。

激活剂对酶促反应速率的影响

能激活酶的物质称为酶的激活剂。

激活剂种类很多,主要有:
①无机阳离子,如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等;
②无机阴离子,如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子、磷酸盐离子等;
③有机化合物,如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。
许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时,才表现出催化活性或强化其催化活性,这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态,这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。

抑制剂对酶促反应速率的影响

凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称作酶的抑制剂。使酶变性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等,不属于抑制剂。它可降低酶促反应速率。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。

对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合,从而降低酶促反应速率,这种作用称为竞争性抑制。

竞争性抑制是可逆性抑制,通过增加底物浓度最终可解除抑制,恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。

抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后,底物仍可与酶活性中心结合,但酶不显示活性,这种作用称为非竞争性抑制。

非竞争性抑制是不可逆的,增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂,称为非竞争性抑制剂。

有的物质既可作为一种酶的抑制剂,又可作为另一种酶的激活剂。